مقایسه دو سازه نوترکیب ایمنوژنیک برپایه اپی‌توپ‌های T cell (مستخرج شده از غربالگری کل پروتئوم باکتری سالمونلا تیفی) علیه بیماری تب حصبه؛ یک مطالعه ایمنوانفورماتیک

بیرانوند, فاطمه; شمس, نعمت; جایدری, امین; نظیفی, نرگس; خادمی, پیمان

doi:10.30505/13.1.11

نشریه علمی پژوهشی طب انتظامی Journal of Police Medicine

EN FA

دوره 13، شماره 1 - ( 1403 ) جلد 13 شماره 1 | برگشت به فهرست نسخه ها

‎ 10.30505/13.1.11

Ethics code: ----------------------

Mendeley

Zotero

RefWorks

beiranvand F, Shams N, Jaydari A, Nazifi N, Khademi P. Comparison of two immunogenic recombinant constructs based on T cell epitopes (extracted from whole proteome screening of Salmonella typhi bacteria) against typhoid fever; an immunoinformatic study. J Police Med 2024; 13 (1)
URL: http://jpmed.ir/article-1-1276-fa.html

بیرانوند فاطمه، شمس نعمت، جایدری امین، نظیفی نرگس، خادمی پیمان. مقایسه دو سازه نوترکیب ایمنوژنیک برپایه اپی‌توپ‌های T cell (مستخرج شده از غربالگری کل پروتئوم باکتری سالمونلا تیفی) علیه بیماری تب حصبه؛ یک مطالعه ایمنوانفورماتیک. نشریه طب انتظامی. 1403; 13 (1)

URL: http://jpmed.ir/article-1-1276-fa.html

مقایسه دو سازه نوترکیب ایمنوژنیک برپایه اپی‌توپ‌های T cell (مستخرج شده از غربالگری کل پروتئوم باکتری سالمونلا تیفی) علیه بیماری تب حصبه؛ یک مطالعه ایمنوانفورماتیک

فاطمه بیرانوند¹، نعمت شمس^*²، امین جایدری³، نرگس نظیفی⁴، پیمان خادمی³

1- گروه میکروبیولوژی و بهداشت مواد غذایی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، لرستان، ایران.
2- گروه میکروبیولوژی و بهداشت مواد غذایی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، لرستان، ایران ، Shams.n@lu.ac.ir
3- گروه میکروبیولوژی و بهداشت مواد غذایی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، لرستان، ایران
4- گروه علوم پایه، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه لرستان، لرستان، ایران

چکیده: (607 مشاهده)

اهداف: سالمونلا تیفی، یک پاتوژن گرم منفی و عامل بیماری حصبه است. از آنجا که کم‌هزینه‌ترین راه برای مقابله با این پاتوژن واکسیناسیون است، دسترسی به یک واکسن کارآمد بسیار حائز اهمیت است.
مواد و روش‌ها: در این مطالعه، پروتئوم باکتری سالمونلا تیفی با 4322 پروتئین از سرور NCBI استخراج و از نظر آنتی‌ژنسیتی و آلرژنسیتی غربال شدند. در نهایت، پروتئین‌های باقی‌مانده برای پیش‌بینی اپی‌توپ‌های اختصاصی سلول‌های T بکار گرفته شدند و دو سازه نوترکیب ایمنوژنیک متشکل از اپی‌توپ‌ها و ادجوانت مولکولی طراحی شد (سازه اول، شامل یک تکرار از هر اپی‌توپ و سازه دوم، شامل دو تکرار از هر اپی‌توپ است). ارزیابی خواص فیزیکوشیمیایی، ساختار دوم و سوم، آنتی‌ژنیسیتی، حلالیت، قابلیت تحریک سیستم ایمنی و داکینگ مولکولی هر سازه توسط سرورهای معتبر آنلاین ارزیابی شدند.
یافته‌ها: در انتهای ارزیابی 4322 پروتئین، هفت پروتئین باقی ماند که فرایند پیش‌بینی اپی‌توپ‌های MHCI و MHCII آن‌ها با موفقیت انجام و پس از ارزیابی مجدد اپی توپ‌ها، سازه‌های مدنظر طراحی شدند. با وجود مشاهده نتایج مورد انتظار در هردو سازه ایمنوژنیک، سازه دوم خود را پایدارتر و آنتی‌ژنیک‌تر نشان داد (میزان آنتی‌ژنسیتی سازه اول و دوم نیز به‌ترتیب 0/6701 و 0/6760بود). درحالی‌که هر دو سازه آبدوست بودند، ولی توزیع ساختارهای صفحات گسترده و رندم‌کویل در سازه دوم، دارای درصد بالاتری نسبت به سازه اول بود. در ادامه، سازه دوم نیز با انرژی داکینگ و نیز میانگین طول پیوندهای هیدروژنی کمتر، توانست به گیرنده سطح سلولی خود متصل شود. از طرفی، هر دو سازه توانستند سیستم ایمنی را به سمت تحریک ایمنی سلولی، یعنی افزایش ترشح میزان T کمک‌کننده و T سایتوتوکسیک، هدایت کنند.
نتیجه‌گیری: بر اساس نتایج ارائه شده به نظر می‌رسد که سازه شماره دو که شامل دو تکرار از هر اپی‌توپ است کاندید مناسب‌تری برای ساخت واکسن ایمنی علیه تب حصبه است.

واژه‌های کلیدی: پروتئوم، اپی‌توپ، T Cell، واکسن نوترکیب، سالمونلا، ایمنی سلولی، بیوانفورماتیک

متن کامل [PDF 1484 kb] (294 دریافت)

نوع مقاله: پژوهشی اصيل | موضوع مقاله: فناوری‌های مرتبط با طب انتظامی
دریافت: 1403/4/11 | پذیرش: 1403/4/23 | انتشار: 1403/4/27

فهرست منابع

1. Ahmadi MH, Ahmadi A. An overview of bioterrorism and its association with the emerging coronavirus. New Cellularand Molecular Biotechnol J. 2022; 12 (46): 9-24. https://ncmbjpiau.ir/article-1-1451-en.html

2. Su L, Chiu C. Salmonella: clinical importance and evolution of nomenclature. Chang Gung Med J. 2007; 30(3):210. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17760271/

3. Fox J, Galus C. Salmonella-associated conjunctivitis in a cat. J Vet Med Educ. 1977;171(9):845-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/336590/

4. Nosrat S, Sabokbar A, Dezfoolian M, Tabarraie B, Fallah F. Prevalence of Salmonella enteritidis, typhi and typhimurium from food products in Mofid hospital. Res Med. 2012;36(1):43-8. https://pejouhesh.sbmu.ac.ir/browse.php?a_id=1009&sid=1&slc_lang=en4

5. Das S, Kataria VK. Bioterrorism: A public health perspective. Med J Armed Forces India. 2010;66(3):255-60. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0377123710800516 [DOI:10.1016/S0377-1237(10)80051-6] [PMID]

6. Plotkin S. History of vaccination. Proc Natl Acad Sci. 2014;111(34):12283-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25136134/ [DOI:10.1073/pnas.1400472111] [PMID] [PMCID]

7. Wong K, Feeley JC. Isolation of Vi antigen and a simple method for its measurement. Appl Microbiol. 1972;24(4):628-33. [DOI:10.1128/am.24.4.628-633.1972] [PMID] [PMCID]

8. Syed KA, Saluja T, Cho H, Hsiao A, Shaikh H, Wartel TA, et al. Review on the recent advances on typhoid vaccine development and challenges ahead. Clin Infect Dis. 2020;71(Supplement_2):S141-S50. [DOI:10.1093/cid/ciaa504] [PMID] [PMCID]

9. jaydari A, Nazifi N, Forouharmehr A. Computational design of a novel multi-epitope vaccine against Coxiella burnetii. Hum Immunol. 2020 1;81(10-11):596-605. https://pesquisa.bvsalud.org/portal/resource/enamp/mdl-32718721 [DOI:10.1016/j.humimm.2020.05.010] [PMID]

10. Li Y, Liu X, Zhu Y, Zhou X, Cao C, Hu X, et al. Bioinformatic prediction of epitopes in the Emy162 antigen of Echinococcus multilocularis. Exp ther med. 2013; 1;6(2):335-40. https://www.spandidos-publications.com/10.3892/etm.2013.1142?text=fulltext# [DOI:10.3892/etm.2013.1142] [PMID] [PMCID]

11. Enany S. Structural and functional analysis of hypothetical and conserved proteins of Clostridium tetani. J infec public health. 2014;7(4):296-307. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24802661 [DOI:10.1016/j.jiph.2014.02.002] [PMID]

12. Mak TW, Saunders ME. Immunity to pathogens. The Immune Response. 2006:641. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7150295/ [DOI:10.1016/B978-012088451-3/50024-7]

13. Raupach B, Kaufmann SH. Immune responses to intracellular bacteria. Curr Opin Immunol. 2001;13(4):417-28. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11498297/ [DOI:10.1016/S0952-7915(00)00236-3] [PMID]

14. Gutiérrez-Martínez E, Planès R, Anselmi G, Reynolds M, Menezes S, Adiko AC, et al. Cross-presentation of cell-associated antigens by MHC class I in dendritic cell subsets. Front immunol. 2015;6:363. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4505393/ [DOI:10.3389/fimmu.2015.00363]

15. Canton J, Khezri R, Glogauer M, Grinstein S. Contrasting phagosome pH regulation and maturation in human M1 and M2 macrophages. Mol Biol Cell. 2014;25(21):3330-41. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25165138/ [DOI:10.1091/mbc.e14-05-0967] [PMID] [PMCID]

16. El Chemaly A, Nunes P, Jimaja W, Castelbou C, Demaurex N. Hv1 proton channels differentially regulate the pH of neutrophil and macrophage phagosomes by sustaining the production of phagosomal ROS that inhibit the delivery of vacuolar ATPases. J Leukoc Biol. 2014;95(5):827-39. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24415791/ [DOI:10.1189/jlb.0513251] [PMID]

17. Menozzi FD, Reddy VM, Cayet D, Raze D, Debrie A-S, Dehouck M-P, et al. Mycobacterium tuberculosis heparin-binding haemagglutinin adhesin (HBHA) triggers receptor-mediated transcytosis without altering the integrity of tight junctions. Microbes infec. 2006;8(1):1-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15914062/ [DOI:10.1016/j.micinf.2005.03.023] [PMID]

18. Lei Y, Shao J, Ma F, Lei C, Chang H, Zhang Y. Enhanced efficacy of a multi-epitope vaccine for type A and O foot‑and-mouth disease virus by fusing multiple epitopes with Mycobacterium tuberculosis heparin-binding hemagglutinin (HBHA), a novel TLR4 agonist. Mol immunol. 2020;121:118-26. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32199211/ [DOI:10.1016/j.molimm.2020.02.018] [PMID]

19. Chen X, Zaro JL, Shen W-C. Fusion protein linkers: property, design and functionality. Adv Drug Deliv Rev. 2013;65(10):1357-69. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23026637/ [DOI:10.1016/j.addr.2012.09.039] [PMID] [PMCID]

20. Kjerrulf M, Löwenadler B, Svanholm C, Lycke N. Tandem repeats of T helper epitopes enhance immunogenicity of fusion proteins by promoting processing and presentation. Mol immunol.1997;34(8-9):599-608. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0161589097000783 [DOI:10.1016/S0161-5890(97)00078-3] [PMID]

21. Nazifi N, Tahmoorespur M, Sekhavati MH, Haghparast A, Behroozikhah AM. In vivo immunogenicity assessment and vaccine efficacy evaluation of a chimeric tandem repeat of epitopic region of OMP31 antigen fused to interleukin 2 (IL-2) against Brucella melitensis in BALB/c mice. BMC vet. Res. 2019;15:1-11. https://link.springer.com/article/10.1186/s12917-019-2074-7 [DOI:10.1186/s12917-019-2074-7] [PMID] [PMCID]

22. Tojo A, Endou H. Intrarenal handling of proteins in rats using fractional micropuncture technique. Am J Physiol Renal Physiol. 1992;263(4):F601-F6. https://journals.physiology.org/doi/abs/10.1152/ajprenal.1992.263.4.F601 [DOI:10.1152/ajprenal.1992.263.4.F601] [PMID]

23. Blouch K, Deen WM, Fauvel J-P, Bialek J, Derby G, Myers BD. Molecular configuration and glomerular size selectivity in healthy and nephrotic humans. Am J Physiol Renal Physiol. 1997;273(3):F430-F7. https://journals.physiology.org/doi/abs/10.1152/ajprenal.1997.273.3.F430 [DOI:10.1152/ajprenal.1997.273.3.F430] [PMID]

24. Forouharmehr A. Whole proteome screening to develop a potent epitope-based vaccine against Coxiella burnetii: a reverse vaccinology approach. J Biomol Struct Dyn. 2024; 2:1-13. https://www.tandfonline.com/doi/abs/10.1080/07391102.2024.2326198 [DOI:10.1080/07391102.2024.2326198] [PMID]

25. Shams N, Shakarami Gandabeh Z, Nazifi N, Forouharmehr A, Jaydari A, Rashidian E. Computational design of different epitope-based vaccines against Salmonella typhi. Int J Peptide Res Ther. 2020;26:1527-39. https://link.springer.com/article/10.1007/s10989-019-09959-4 [DOI:10.1007/s10989-019-09959-4]

26. Rashidian E, Gandabeh ZS, Forouharmehr A, Nazifi N, Shams N, Jaydari A. Immunoinformatics approach to engineer a potent poly-epitope fusion protein vaccine against Coxiella burnetii. Int J Pept Res Ther. 2020;26:2191-201. https://link.springer.com/article/10.1007/s10989-019-10013-6 [DOI:10.1007/s10989-019-10013-6]

27. Tomar N, De RK. Immunoinformatics: an integrated scenario. Immunol. 2010;131(2):153-68. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20722763/ [DOI:10.1111/j.1365-2567.2010.03330.x] [PMID] [PMCID]

28. Korber B, LaBute M, Yusim K. Immunoinformatics comes of age. PLoS Comput Biol. 2006;2(6):e71. https://journals.plos.org/ploscompbiol/article?id=10.1371/journal.pcbi.0020071 [DOI:10.1371/journal.pcbi.0020071] [PMID] [PMCID]

29. Nazifi N, Mousavi SM, Moradi S, Jaydari A, Jahandar MH, Forouharmehr A. In Silico B Cell and T Cell epitopes evaluation of lipL32 and OmpL1 proteins for designing a recombinant multi-epitope vaccine against leptospirosis. Int J Infec. 2018;5(2). https://brieflands.com/articles/iji-63255 [DOI:10.5812/iji.63255]

30. Tahmoorespur M, Nazifi N, Pirkhezranian Z. In silico prediction of B-cell and T-cell epitopes of protective antigen of Bacillus anthracis in development of vaccines against anthrax. Iran J Appl Anim Sci. 2017;7(3):429-36. https://sanad.iau.ir/Journal/ijas/Article/102381

ارسال پیام به نویسنده مسئول

بازنشر اطلاعات
	این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.